Latte bovino e peptidi bioattivi: crudo, pastorizzato o UHT?

In questi ultimi giorni sono state scritte tante cose sugli aspetti igienici del latte bovino crudo e sulla sua qualità nutrizionale rispetto a quello trattato termicamente (pastorizzato o UHT). Si è parlato di un effetto positivo del latte crudo sull’assorbimento del calcio, di benefici sulle difese immunitarie e sui soggetti intolleranti al lattosio.

Proviamo a fare un po’ di ordine, basandoci sui dati della letteratura scientifica. Cosa si sa in proposito? Il latte bovino contiene davvero molecole che esercitano questi ruoli fisiologici?

Meglio partire da cosa sappiamo sul latte e sugli indici biochimici con cui si valuta la qualità nutrizionale delle proteine contenute negli alimenti. In passato si guardava al contenuto in aminoacidi, alla digeribilità, oggi a questi parametri ne affianchiamo altri. Il latte è un alimento complesso la cui composizione varia notevolmente da specie a specie, il latte umano per esempio ha una composizione molto diversa da quello bovino, di cui parlerò qui. Altri fattori sono l’alimentazione, la fase di lattazione, i trattamenti tecnologici.

Proprietà nutrizionali del latte bovino: le proteine e i peptidi bioattivi
Il latte crudo non è sottoposto a trattamenti termici (pastorizzazione, 72°C per 15 secondi o UHT, alcuni secondi a 140°C) quelli di cui si è tanto parlato e altri hanno affrontato in modo esaustivo le ricadute sulla sicurezza igienica, vorrei spostare l’attenzione sull’effetto di questi trattamenti sulla struttura e funzioni delle proteine, molecole termolabili, sebbene il loro comportamento sia eterogeneo.

La maggior parte delle proprietà nutrizionali del latte bovino dipendono dalla componente proteica. Le proteine del latte hanno un elevato valore biologico e sono una buona fonte di aminoacidi, anche quelli essenziali tra cui la lisina. Ma il valore nutrizionale non è limitato solo a questo ed è da mettere in relazione anche ad attività biologiche svolte dalle molecole. Nel latte bovino ci sono diverse proteine come la famiglia delle caseine e sieroproteine (immunoglobuline, lattalbumine, lattoferrina e lisozima), fattori di crescita (prolattina, transforming growth factor [TGF], insulin-like growth factor [IGF] che svolgono attività biologica. Inoltre studi degli ultimi anni hanno dimostrato che alcuni peptidi contenuti all’interno della sequenza primaria delle proteine principali del latte bovino vengono rilasciate in vivo durante la digestione ad opera di enzimi (pepsina,tripsina) o in seguito ad idrolisi enzimatica nel corso dei processi di produzione (es.fermentazione).
I peptidi che si formano possono esercitare importanti funzioni biologiche ossia sono fisiologicamente attivi, da qui il nome di peptidi bioattivi. C’è grande interesse verso queste molecole e ci sono già delle metodiche per purificarle e per dosarne i livelli in alcuni prodotti del settore caseario. Ma torniamo alle proteine del latte bovino.

Le domande che ci poniamo sono:

-Quali fattori presenti nel latte bovino potrebbero essere responsabili di un effetto sul sistema immunitario?

-Quali molecole hanno un ruolo modulatore sull’assorbimento del calcio?

-Cosa sappiamo dell’effetto dei trattamenti termici sulle proteine del latte?

Il maggior numero di peptidi bioattivi studiati sono stati ottenuti dalla famiglia delle caseine (α, β, κ.) e da altre proteine presenti nel siero del latte (es. Lattoferrina). Tra le funzioni biologiche attribuite a questi peptidi abbiamo:

Attività immunomodulatrice.
Alcuni peptidi (casomorfine) contenuti nelle caseine sono in grado di stimolare la risposta immunitaria. Non sono chiari i meccanismi molecolari che stanno alla base di tale effetto, ma è stato dimostrato che alcuni peptidi sono in grado di stimolare sia l’attività cellulo-mediata che quella umorale. Un effetto sulla risposta immunitaria è esercitato anche da peptidi che si liberano dalla lattoferrina, glicoproteina legante il ferro. Nel latte bovino sono contenute inoltre delle citochine, anche queste molecole sono importati per il loro effetto immunoregolatore come dimostrato in modelli animali.

Attività antimicrobica
E’ svolta da peptidi derivati dalla degradazione della lattoferrina. Il frammento N-terminale originato dall’azione idrolitica della pepsina, mostra una forte attività antibatterica. La modalità di azione battericida e la natura peptidica di queste molecole è molto simile a quella delle più note batteriocine batteriche. La lattoferricina che deriva dalla lattoferrina possiede attività anti-Helicobacter pylori. La lattoferrina esercita anche attività probiotica e promuove la crescita di bifidobatteri per cui può modulare la crescita di alcuni microrganismi nell’intestino.

Nel latte bovino è contenuto anche l’enzima lisozima che come è noto esercita attività litica nei confronti dei batteri e quindi potrebbe contribuire insieme ad altri fattori (es.lattoperossidasi e immunoglobuline), alle proprietà naturali antibatteriche del latte. Il lisozima comunque nel latte bovino non è molto concentrato, ne contiene di piu’ il latte umano (39 mg/100ml vs 13 ug/100 ml).

Assorbimento dei metalli e loro biodisponibilità
La famiglia delle caseine del latte bovino include delle proteine che contengono aminoacidi fosforilati che formano complessi con il calcio e ne facilitano l’assorbimento a livello intestinale. Le caseine influenzano anche l’assorbimento di altri minerali (Mg, Fe and Zn). Anche fosfopeptidi (CPPs), che derivano dalla idrolisi della caseina, favoriscono l’assorbimento del calcio e impediscono la formazione di sali insolubili, aumentando così la biodisponibilità.

Cosa sappiamo dell’effetto dei trattamenti termici sulle principali proteine del latte?
Che la temperatura sia un fattore critico per le proteine e che temperature elevate provochino la loro denaturazione e perdita delle loro attività biologiche si sa da molto tempo. Ma conosciamo anche la grande variabilità della risposta delle proteine. Per quanto riguarda le proteine del latte, la caseina viene descritta come una proteina relativamente stabile alla temperatura impiegata durante la pastorizzazione (high temperature short time, HTST). Comunque alcune modifiche sono state dimostrate durante il trattamento termico con la generazione di diverse catene peptidiche. Le modifiche dipendono ovviamente dalla temperatura impiegata e dal tempo del trattamento.

I trattamenti termici possono essere associati ad una diminuzione del potenziale allergenico poiché alcune proteine sono denaturate e non vengono riconosciute dagli anticorpi. Al tempo stesso la temperatura può provocare aggregazione di alcune proteine piu’ sensibili e aumentare il loro potenziale allergenico poiché la denaturazione può esporre siti che fungono da antigeni o perché si hanno reazioni chimiche tra diverse molecole che creano antigeni nuovi. E’ ciò che accade alla beta-lattoglobulina che si associa con l’alfa-lattoalbumina quando il latte bovino viene sottoposto a trattamenti termici. Alcuni studi hanno dimostrato anche modificazioni della conformazione della lattoferrina.

Il lisozima è abbastanza stabile a trattamenti termici.

L’attività della sIgA contro antigeni dell’Escherichia coli O è significativamente diminuita da trattamenti termici ( latte crudo 1.8; latte HTST, 1.1; latte LTLT, 1.3 Unità).

E per concludere? altri interrogativi
Le proteine del latte hanno un valore biologico molto elevato. Oltre all’importante aspetto di fornire aminoacidi, tali proteine sono precursori di peptidi biologicamente attivi (in grado cioè di un effetto ulteriore sull’organismo rispetto a quello nutrizionale). E’ sulla base di queste conoscenze che il latte, non solo quello bovino, viene indicato come un alimento “funzionale” e viene guardato con interesse come materia prima da cui estrarre proteine specifiche e peptidi bioattivi.
Le attività che sono state riconosciute ai peptidi derivanti da tali proteine sono svariate: agoniste e antagoniste degli oppiacei, antiaggreganti e antipertensive, immunomodulanti, trasporto di minerali.

La temperatura impiegata durante la pastorizzazione distrugge i batteri patogeni e anche altri batteri, inattiva alcune proteine e alcuni enzimi. Ne è un esempio la fosfatasi alcalina (AP) che è usata appunto come indicatore della pastorizzazione (high-temperature short-time, HTST).

Altre proteine risultano piu’ stabili alla pastorizzazione.

Temperature piu’ elevate come quelle per ottenere il latte UHT, provocano maggiori alterazioni delle proteine e loro denaturazione, in particolare le siero proteine sono piu’ sensibili. Dati che emergono da studi condotti in condizioni controllate in cui si valutano con attenzione tempi e temperature a cui è sottoposto il latte.

Cosa dire della bollitura come facevano le nostre nonne? E che viene suggerita? c’è qualcuno che usa il termometro e cronometra il tempo di bollitura ? 😀

A me vengono in mente alcune domande a cui non è facile dare una risposta, ma sarebbe importante avere dati per verificare se il latte crudo ha una superiorità nutrizionale.

La sensibilità delle proteine agli enzimi della digestione varia dal latte crudo a quello pastorizzato? I livelli di peptidi bioattivi sono diversi?

La ricerca continua.

Bibliografia
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Cosa si dice in rete?:

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Tag: latte crudo peptidi bioattivi caseina lattoferrina pastorizzazione UHT lisozima immunoglobuline